Как называется участок молекулы фермента ответственный одновременно и за присоединение вещества

Обновлено: 17.05.2024

+5. Денатурация
2. Какова роль ковалентных связей белков:

+1. Стабилизируют третичную структуру белка

-2. Поддерживают алфа-спиральную конфигурацию полипептидной цепи

+3. Используются при соединении аминокислот в первичной структуре белка
3. Для каких белков преобладающей является бета-структура полипептидной цепи:

+2. Фиброин шелка

-4. Сывороточный альбумин
4. Какие связи участвуют в образовании третичной структуры белка:

+5. Ван-дер-Ваальса
5. Что обеспечивает четвертичная структура белков:

-2. Видовую специфичность

+3. Кооперативный эффект
6. Нативная структура белка определяется:

-1. Первичной структурой

-2. Вторичной структурой

+3. Третичной структурой
7. Генетически детерминирована:

+1. Первичная структура

-2. Вторичная структура

-3. Третичная структура

-4. Четвертичная структура белка
8. Какие из отмеченных свойств характерны для нативных белков:

+1. Специфическое взаимодействие

-3. Устойчивость к изменению рН
9. Что обеспечивает первичная структура белков:

+2. Видовую специфичность

-3. Функциональную активность

+4. Формирование последующих уровней структурной организации молекулы
10. Какое из отмеченных свойств характерно для денатурированных белков:

-1. Наличие водородных связей

+2. Наличие пептидных связей

-3. Наличие вторичной и третичной структуры

-4. Гиперхромный эффект

-5. Хорошая растворимость в воде
11. Какие белки обладают наибольшей степенью альфа-спирализации полипептидной цепи:

-5. Кератин
12. Как тип четвертичной структуры влияет на характер выполняемой белком функции:

-1. Определяет конформацию молекулы

-2. Формирует активный центр

+3. Обеспечивает кооперативный эффект
13. Какие свойства характерны для белков:

-2. Устойчивость к изменению рН

+3. Способность вращать плоскость поляризованного луча

+4. Термолабильность
14. Назовите первый этап выделения белков из ткани:

-1. Экстракция растворителями

-2. Выделение индивидуальных белков из смеси

-3. Определение молекулярной массы и проверка гомогенности

-5. Осветление экстракта
15. В каком направлении будут перемещаться белки сыворотки крови при электрофорезе при рН=8.6

-3. Остаются на старте
16. Усредненная ИЭТ всех белков цитоплазмы в пределах 5^5. Какой заряд имеют белки цитоплазмы при физиологическом значении рН=7.36

+2. -
17. Какой белок будет выходить первым из колонки^ заполненной сефадексом - G-100^ если смесь содержит белки с М.м.

-3. 10 тыс
18. Какой метод можно использовать для группового фракционирования белков:

+2. Осаждение органическими растворителями

-3. Препаративное ультрацентрифугирование

+4. Высаливание
19. Какие вещества служат для высаливания белков:

+1. Щелочноземельные металлы;

-4. Тяжелые металлы
20. Какой метод можно использовать для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей:

+4. Диализ
21. На чем основан метод гель-фильтрации:

+1. Различиях молекулярной массы

-2. Различиях величин заряда

+3. Различиях формы и размеров молекул

-4. Различиях растворимости
22. От чего зависит скорость седиментации белков:

-1. От числа растворенных молекул

+2. От молекулярной массы белков

-3. От величины заряда белковых молекул
23. Смесь аминокислот содержащая 1. валин 2. аспарагиновую кислоту 3. лизин была подвергнута фракционированию методом элекрофореза на бумаге при рН=6.6. Какие аминокислоты останутся на линии старта?

-2. Аспарагиновая кислота

-3. Лизин
24. На каком свойстве белков основано фракционирование органическими растворителями:

-1. Величине молекулярной массы

-4. Самосборка
25. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии:

-2. Способности к ионизации

-3. Величине молекулярной массы

+5. Специфическом взаимодействии с лигандами
26. Пептидная связь в белках:

+1. Имеет частично двойной характер

-2. Является нековалентной

+3. Невозможно свободное вращение

+4. Является плоской

-5. Имеет cis-конформацию в альфа-спирали
27. Какая из перечисленных аминокислот является диаминокарбоновой кислотой (4 группа):

-5. Пролин
28. Кроме глицина все аминокислоты^ входящие в состав белков^ являются:

-1. Левовращающими изомерами

-2. Имеют D-конфигурацию

-3. Оптически неактивны

+4. Имеют L-конфигурацию

-5. Являются L- или D-аминокислотами
29. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:

+5. Трипсин
30. Как называется дополнительная группа фермента^ прочно связанная с его белковой частью:

+5. Простетическая группа
31. При какой температуре ферменты денатурируют:

-4. 30-40 °С
32. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:

-5. ЛДГ5
33. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

+3. Влияют только на скорость химической реакции

-4. Регулируемость количества и активности

-5. Физиологические условия протекания
34. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:

-4. Трансферазы
35. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:

+4. 35-40 °С
36. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли
37. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

-4. Всю кривую
38. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:

-3. Остается неизменным
39. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:

-5. L-оксидаза
40. Как называется участок молекулы фермента^ ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:

-1. Гидрофобный центр

-2. Каталитический центр

+3. Активный центр

-4. Адсорбционный центр

-5. Аллостерический центр
41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:

-1. Кислом^ рН=1.5-2.0

-2. Щелочном, рН=8.0-9.0

+3. Близком к нейтральному

-4. Только при рН=7^0
42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:

+5. ЛДГ5
43. Как ферменты влияют на энергию активации:

-3. Не изменяют
44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:

-4. Трансферазы
45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:

-4. Близкое к нейтральному
46. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа седиментации

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа равновесия
47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка
48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

-4. Скорость реакции

+5. Максимальную скорость реакции
49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:

-1. Инфаркте миокарда

-3. Подагре
50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:

-2. Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3. Кислая фосфатаза

-4. Гистидаза
51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:

-4. Гексокиназа
52. Для заместительной терапии используются ферменты:

-4. Фосфолипаза С
53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:

-3. аспарагиновая кислота

-5. аргинин
54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:

-1. первичной структуры

-2. вторичной структуры

+3. третичной структуры
55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:

+3. Фоля
56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:

-5. лей
57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:

+1. первичная структура

-2. вторичная структура

-3. третичная структура

-4. четвертичная структура
58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:

-4. четвертичная
59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:

-1. первичную структуру

-2. вторичную структуру

-3. третичную структуру

+4. четвертичную структуру
60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:

-1. первичной структурой

-2. вторичной структурой

+3. третичной структурой

-4. четвертичной структурой
61. С миоглобином могут взаимодействовать:

-3. перекись водорода

-4. углекислый газ
62. Каким количеством аминокислот отличаются гемоглобины A и S:

-5. 9
63. Для ферментов^ обладающих абсолютной специфичностью^ характерно:

+1. превращение одного единственного субстрата

-2. превращение группы субстратов с одинаковым типом связей

-3. превращение стереоизомеров одного типа
64. Для точного количественного определения величины максимальной скорости реакции предпочтителен график^ построенный по уравнению:

+3. Лайнуивера-Бэрка
65. Для точного количественного определения величины константы Михаэлиса предпочтителен график^ построенный по уравнению:

+3. Лайнуивера-Бэрка
66. Линейная зависимость скорости реакции от концентрации фермента достигается при:

-1. недостатке субстрата

-2. равном количестве субстрата и фермента

+3. избытке субстарата
67. Какие цветные реакции можно использовать для обнаружения белков:

-4. Либермана-Бурхарда
68. Превращения пирувата в лактат отличаются по скорости в мышце сердца и печени^ поскольку лактатдегидрогеназа в этих органах:

+1. представлена разными изоформами

-2. имеет разные кофакторы

-3. расположена в разных компартментах
69. Реакция асп+тРНК+АТФ R Rасп-тРНК + АМФ +ФФ катализируется ферментами класса:

+6. лигаз
70. Реакция алкоголь+НАД R ацетальдегид +НАДН+Н+ катализируется ферментом класса:

-6. лигазы
71. Реакция триглицериды+вода - глицерин+жирные кислоты катализируется ферментом класса:

-6. лигазы
72. Реакция глюкозо-6-фосфат R фруктозо-6-фосфат катализируется ферментом класса:

-6. лигаз
73. Активность фосфорилазы изменяется благодаря:

-3. денатурации-ренативации
74. Для очистки поверхности ран используют:

-5. фосфоглюкомутазу
75. Для уменьшения антигенных свойств ферментов-лекарственных препаратов используют:

-1. частичный протеолиз ферментов

-2. тепловую денатурацию

+4. применение протеолипосом
76. Ферменты - аналитические реагенты для определения субстратов должны обладать:

+1. абсолютной специфичностью

-2. аллостерическим центром

-3. чувствительностью к тяжелым металлам

-4. зависимостью от АТФ
77. Для снятия повязки с поверхности раны используют слабый раствор перекиси водорода в расчете на действие:

-5. гиалуронидазы
78. В состав гистонов входят положительно заряженные аминокислоты:

ВАРИАНТ № 1
Тест 1. Выберите правильные ответы. Обмен веществ был бы невозможен без участия ферментов, так как:

А. Скорость ферментативных реакций обычно в миллионы раз выше, чем соответствующих неферментативных реакций;

Б . Благодаря действию ферментов реакции в клетке небеспорядочны, неперекрываются, а образуют строго определенные метаболитические пути;

В . Ферменты не только катализируют реакции обмена, но и вовлечены в процессы дыхания, свертывания крови, мышечного сокращения и др.;

Г. В клетках организма человека мало реакций, которые протекали бы без участия ферментов;

Д. Ферменты увеличивают энергию активации реакций обмена веществ.
Тест 2. Выберите один правильный ответ.

Ферменты, в отличие от других белков:

А. Избирательно взаимодействуют с веществами;

Б.Представлены изоферментами;

В. Используют энергию связывания специфического лиганда для катализа;

Д. Участвуют в передаче сигнала гормонов внутрь клетки.
Тест 3. Выберите один неправильный ответ.

Изоферменты – это формы фермента, которые:

А. Катализируют одну реакцию;

Б. Различаются по свойствам;

В. Распределяются в разных тканях неодинаково;

Г. Являются продуктами экспрессии одного гена;

Д. Образуются путем объединения разных субъединиц в молекулу активного олигомерного фермента.
Тест 4. Выберите один неправильный ответ.

При денатурации ферментов происходит:

А. Гидролиз пептидных связей фермента;

Б. Разрушение слабых межрадикальных связей;

В. Уменьшение количества активного фермента;

Г. Изменение конформации регуляторного центра;

Д. Диссоциация олигомерного фермента на протомеры.
Тест 5. Выберите правильные ответы.

Скорость ферментативной реакции зависит от:

А. Температуры;

Б. Времени инкубации субстратов с ферментом;

В. Величины рН;

Д. Присутствия ингибиторов.
Тест 6. Выберите правильные ответы.

Константа Михаэлиса (Км):

А. Параметр кинетики ферментативной реакции;

Б. Может иметь разное значение;

В. Величина, при которой все молекулы фермента находятся в форме ES;

Г. Чем больше ее величина, тем больше сродство фермента к субстрату;

Д. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости реакции (Vmax).
Тест 7. Скорость ферментативной реакции зависит от (одно верное утверждение):

А. Концентрации фермента;

Б. Молекулярной массы фермента;

В. Молекулярной массы субстрата;

Г.Молекулярной гетерогенности фермента.
Тест 8. Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата:

А. Прямолинейная;

Б. Гиперболическая;

В.S-образная.
Тест 9. Активный центр сложного фермента состоит из:

А. Аминокислотных остатков;

Б. Аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами;

В. Небелковых органических веществ;

Г. Металлов;

Д. Углеводов.
Тест 10. В мультиферментных комплексах:

Б. Все субстраты отличаются друг от друга;

В. Продукты превращения одного субстрата являются исходными субстратами для следующего фермента;

Г. Все ферменты катализируют превращения одного и того же субстрата.
Тест 11. Активный центр простых ферментов формируется из:

А. Одной аминокислоты;

Б. Остатков нескольких аминокислот;

В. Остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов;

Г. Небелковых компонентов.
Тест 12. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации соответствующей ферментативной реакции:

А. Увеличивается;

Б. Уменьшается;

В. Не изменяется.
Тест 13. В результате иммобилизации фермента чаще всего изменяется его:

А. Концентрация; Б. Стабильность;

В. Молекулярная гетерогенность; Г. Активность.
Тест 14.Ковалентному присоедтнению фермента к носителю предшествует:

А. Активация поверхности носителя;

Б. Нагревание носителя;

В. Изменение рН среды;

Г. Взаимодействие носителя с ионами металлов.
Тест 15. Характер зависимости скорости ферментативной реакции от температуры зависит от:

А. Ионной силы раствора;

Б. Значений рН;

В. Денатурации белковой части фермента;

Г. Тепловой денатурации субстрата.
Тест 16. Выберите один неправильный ответ.

Активный центр ферментов:

А. Это участок, комплеменнтарно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе;

Б. Может связывать структурные аналоги субстратов, что мешает катализу;

В . Имеет строго определенные границы, что исключает влияние окружающих групп на катализ;

Г. Формируется как из полярных, так и из гидрофобных аминокислот разных участков полипептидного остова;

Д. Включает участок или домен для связывания кофактора.
Тест 17. Выберите правильные ответы.

Ферменты, обладающие абсолютной специфичностью:

А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами;

Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям;

В. Способны катализировать единственную реакцию;

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата.
Тест 18. Выберите утверждение, которое нарушает порядок событий.

В ходе катализа:

А. Устанавливается индуцированное комплементарное соответствие между активным центром фермента и субстратом;

Б. Образуется фермент-субстратный комплекс;

В . Фермент возвращается в исходное состояние;

Г. Происходит химическое превращение субстрата;

Д. Продукты превращения отделяются от фермента.
Тест 19. Участок молекулы фермента, ответственный одновременно и за присоединение вещества, подвергающегося ферментативному действию и за осуществление ферментативного катализа называется:

А. Каталитическим центром;

Б. Активным центром;

В. Субстратным центром;

Г. Аллостерическим центром;

Д. Гидрофобным центром.
Тест 20. Активаторами ферментов являются:

А. Ионы металлов;

В. Аминокислоты;

Г. Полипептиды;

Д. Коферменты.
Тест 21. Выберите верные утверждения.

При полном кислотном гидролизе нуклеиновых кислот образуются все перечисленные вещества:

А. Фосфорная кислота; Б. Пентоза; В. Пуриновые основания;

Г. Аденозинтрифосфорная кислота; Д.Аденин.
Тест 22. Выберите верное утверждение.

В составе продуктов кислотного гидролиза РНК обнаруживается:

А. Только аденин; Б. Только гуанин; В. Только цитозин;

Г. Только урацил; Д. Все указанные гетероциклические основания.
Тест 23. Соединения, характеризующиеся структурами:

А. Оптическими изомерами;

Б.Цис-, транс-изомерами;

Г.Таутомерными формами;

Д. Конформационными изомерами.
Тест 24. К пиримидиновым основаниям относятся:

А. Только РНК; Б. Только ДНК; В. РНК и ДНК.
Тест 26. Является:

А.Аденином; Б. Гуанином; В.Урацилом;

Г. Тимином; Д.Цитозином.

Тест 27. Установите соответствие.

Азотистое основание:

А.Аденин; Б. Гуанин; В.Цитозин; Г. Тимин; Д.Урацил.
Тест 28. В состав РНК не входит азотистое основание;

А. Тимин; Б.Цитозин; В.Урацил; Г. Гуанин; Д.Аденин.
Тест 29. В состав нуклеозида входит:

А. Азотистое основание;

Б. Азотистое основание и пентоза;

В. Азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты.
Тест 30. В нуклеотидах азотистое основание и пентоза соединены связью:

А.Фосфоэфирной; Б.N-Гликозидной; В. О-Гликозидной.
Тест 31. В составе ДНК содержится:

А.L-Рибоза; Б. α-D-2-Дезоксирибофураноза;

В. α-D-Рибофураноза; Г. β-D-2-Дезоксирибофураноза.
Тест 32.Урацил – это:

А. Углевод; Б. Азотистое основание; В. Кислота; Г. Нуклеотид.
Тест 33.Аденин – это:

А. Пуриновое основание; Б. Углевод;

В. Пиримидиновое основание; Г. Карбоновая кислота.
Тест 34. В состав нуклеотида не входит:

А. Фосфорная кислота; Б. Азотистое основание;

В. Серная кислота; Г. Пуриновое основание.
Тест 35. Установите соответствие:

1. 6-Аминопурин;

2. 6-Оксипурин;

4. 2,4-Диоксипиримидин;

5. 5-Метил-2,4-диоксипиримидин.
А. Тимин;

В. Гипоксантин;

Д. Мочевая кислота.
Тест 36. Пиримидиновыми нуклеозидами являются:

А. Аденозин;

В.Аденозинтрифосфат;

А. Только РНК;

Б. Только ДНК;

В. РНК и ДНК.

Тест 38.Аденозинтрифосфат – это:

А. Азотистое основание:

Б. Нуклеозид;

В. Нуклеотид;

Г.Динуклеотид.
Тест 39. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков:

А.Тимина; Б. Гуанина; В.Цитозина; Г.Ксантина; Д.Урацила.
Тест 40. В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда равно числу остатков:

1. Какие ферменты обладают относительной групповой специфичностью:

2. Как называется дополнительная группа фермента прочно связанная с его белковой частью:

+5. Простетическая группа

3. При какой температуре ферменты денатурируют:

4. Какие изоформы лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в сердце:

5. Какие свойства присущи как неорганическим катализаторам^ так и ферментам одновременно:

+1. Не сдвигают подвижного равновесия

-2. Высокая специфичность

+3. Влияют только на скорость химической реакции

-4. Регулируемость количества и активности

-5. Физиологические условия протекания

6. К какому классу относят ферменты^ катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием АТФ:

7. Какая температура является оптимальной для действия большинства ферментов:

8. Если константа Михаэлиса велика^ то для достижения 1/2 Vmax потребуется:

-1. Мало субстрата

+2. Много субстрата

-3. Количество субстрата не играет роли

9. Уравнение Михаэлиса и Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию нулевого порядка

-2. Реакцию смешанного порядка

+3. Реакцию первого порядка

10. Чем выше константа Михаэлиса^ тем сродство фермента к субстрату:

-3. Остается неизменным

11. Какой фермент обладает абсолютной специфичностью:

12. Как называется участок молекулы фермента ответственный одновременно и за присоединение вещества^ подвергающегося ферментативному действию^ и за осуществление ферментативного катализа:

-1. Гидрофобный центр

-2. Каталитический центр

+3. Активный центр

-4. Адсорбционный центр

-5. Аллостерический центр

13. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:

-1. Кислом рН=1.5-2.0

-2. Щелочном рН=8.0-9.0

+3. Близком к нейтральному"

-4. Только при рН=7.0

14. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:

15. Как ферменты влияют на энергию активации:

16. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:

17. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:

-4. Близкое к нейтральному

18. Сродство фермента к субстрату характеризует:

-1. Константа седиментации

+2. Константа Михаэлиса

-3. Константа равновесия

19. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:

-1. Реакцию первого порядка

-3. Реакцию нулевого порядка

-4. Реакцию смешанного порядка

20. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:

-1. Концентрацию фермента

+2. Константу Михаэлиса

-3. Концентрацию субстрата

-4. Скорость реакции

+5. Максимальную скорость реакции

21. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:

-1. Инфаркте миокарда

22. Органоспецифичными для печени являются ферменты:

-2. Альдолаза Ф-1,6-БФ

-3. Кислая фосфатаза

23. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:

24. Для заместительной терапии используются ферменты:

-4. Фосфолипаза С

25. К антиметаболитам относят ингибиторы ферментативных реакций:

26. При действии конкурентных ингибиторов:

-1. Vmax постоянна^ Km уменьшается

+2. Vmax постоянна, Km увеличивается

-3. Vmax уменьшается, Km увеличивается

-4. Vmax уменьшается^ Km уменьшается

27. При действии неконкурентных ингибиторов:

+1. Vmax уменьшается^ Km постоянна

-2. Vmax постоянна, Km уменьшается

-3. Vmax уменьшается^ Km увеличивается

Тут вы можете оставить комментарий к выбранному абзацу или сообщить об ошибке.


Учи.Дома запускает бесплатный марафон в котором каждый день. В течении 5 дней утром ты будешь получать одно задание по выбранному предмету, а вечером его решение. Твоя задача, успеть выполнение задание до того как получишь ответ.

Бесплатно, онлайн, подготовка к ЕГЭ

Предварительный просмотр:

Урок по химии в 10 классе

Учитель - Ченцова Наталья Николаевна

Тип урока: изучение нового материала

Технология: критического мышления, исследования в обучении

Цель: изучить ферменты, их строение, роль в регуляции жизнедеятельности клетки, практическом значении в жизни человека.

сформировать знания о белках-ферментах, играющих важную роль в процессах жизнедеятельности клетки;

сформировать знания о ферментах-катализаторах – как одной из важнейших функций.

развивать умение критически анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно-следственные связи между живыми и неживыми клетками по результатам опытов

развивать познавательный интерес учащихся к предмету химия.

формирование научного мировоззрения, четких представлений о роли химии в современном обществе и жизни человека

Экран, мультимедийный проектор, компьютер, лабораторное оборудование для проведения лабораторной работы и материалы (картофель, мясо, Н 2 О 2, раствор дрожжей, гидроксид натрия, сульфат меди)

  1. Организационный момент.
  2. Изучение нового материала.

С какими материальными объектами связана тайна жизни? Это один из главных вопросов, на который пыталась ответить наука на протяжении своей истории. И уже довольна давно ученые поняли, что важную, а может быть и главную роль во всех жизненных процессах играют…белки.

Вы познакомились на уроках биологии и химии со строением, свойствами и функциями белков. Над проблемой строения белков долгое время работал Э. Фишер и после его работы была создана полипептидная теория строения белков.

Что было доказано? Было доказано, что в состав белков входят следующие элементы: C, H, O, N, S и другие, в разных количествах.

Почему белкам дано название протеины?

Согласно пептидной теории, какова структура белков?

Какие функции белки выполняют в клетках?

Какими свойствами обладают белки? (Денатурация, ренатурация)

Сегодня на уроке продолжим знакомство с белками, но с белками-ферментами, рассмотрим одну из важных функций – каталитическую. В процессе изучения материала постараемся решить поставленные задачи урока.

Наш урок будет проходить под девизом (Д. Хевеши).

“Мыслящий ум не чувствует себя счастливым, пока ему не удается связать воедино разрозненные факты, им наблюдаемые”

Таким образом, нам с вами предстоит решить не только теоретические вопросы о ферментах, но и практически пронаблюдать их действие.

Что такое ферменты

Какова химическая природа ферментов

Чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов

От каких фактов зависит действие ферментов

Почему активность ферментов зависит от температуры

Что такое избирательное действие ферментов

В каких областях применяются ферменты

А начнем знакомство с ферментами с исторической справки.

Все обменные процессы протекают при участии биологических катализаторов - ферментов.

Длительное время шел спор между французским ученым Луи Пастером и немецким химиком Либихом о природе ферментов. Пастер считал ферменты живыми, и только искусственным получением ферментов дрожжей спор был разрешен в пользу Либиха. В конце XIX века из дрожжей был выделен сок, который вызывал брожение, как и дрожжи. В трактате знаменитого европейского алхимика Василия Валентина (XV в) брожение описывается как результат действия некоего духа, и этот дух назвали fermentum (лат. “закваска”). Постепенно происходила материализация ферментов: с духами было покончено.

В XIX веке большинство ученых уже считали процесс брожения совокупностью реакций, вызванных ферментами. Было предложено называть ферменты энзимами (от греч. “энзим”- “в дрожжах”). Сегодня термины фермент и энзим - синонимы. Еще в XVIII – XIX вв. некоторые ученые предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научным обществом. Лишь в 30-х годах ХХ в., когда американским биохимиком Нортропом были получены кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их белковая природа была окончательно признана, и в 50-х годах подтверждена рентгеноструктурным анализом. На сегодняшний день известно более двух тысяч ферментов, а сколько еще не изучено?!

Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые проходят с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5 до 40 градусов.

Опыт: доказательство белковой природы ферментов

В пробирку с ферментом сахаразой (растворить дрожжи и отфильтровать) налить 2 мл NaOH и добавить несколько капель CuSO 4, появляется фиолетовое окрашивание доказывающее белковую природу ферментов

По строению ферменты делят на 2 группы:

- работа с опорным конспектом

А) Простые - ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка) – трипсин, пепсин, лизоцим

Б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части).

Что же является небелковой частью?

- это могут быть ионы металла - они называются кофактор.

- органическое вещество, непрочно связанное с белком - кофермент.

- органическое вещество, прочно связанное с белком - простетическая группа.

Вывод: все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.

В составе ферментов выделяют области , выполняющие различную функцию

Активный центр: комбинация аминокислотных остатков (12-16 остатков), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ.

В активном центре выделяют 2 участка:

Якорный - отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре

Каталитический - непосредственно отвечает за осуществление реакции, катализ

Рис. Схема каталитического действия фермента
с образованием фермент-субстратного комплекса

б) Свойства ферментов.

1. Высокая каталитическая активность

1 г пепсина расщепляет 50 кг яичного белка в час

1,6 мл слюны, содержащей фермент амилазу – 175 кг крахмала в час

Активность ферментов рассмотрим на примере изучения работы фермента каталазы.

В каждой растительной и животной клетке имеется фермент каталаза, который

расщепляет пероксид водорода.

Пероксид водорода - это ядовитое вещество, которое образуется в организме в результате ОВ-реакций. Так вот чтобы не произошло самоотравления клетки и организма в целом, каталаза расщепляет это вещество до воды и кислорода:

2Н 2 О 2 -----------> 2Н 2 О + О 2 ↑

Действие перекиси водорода на сырое мясо или сырой картофель и отваренные продукты

Читайте также: