Какие свойства положены в основу классификации белков

Обновлено: 02.07.2024

Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности (простые и сложные); по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки); по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в щелочах - глютелины), по функциям, например запасные белки, скелетные и т. д.

По химическому составубелки делятся на 2 класса – простые (при гидролизе распадаются только на аминокислоты), сложные (при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие структуры – простетические группы). Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют шарообразную форму молекулы, растворимы в воде и солевых растворах. К этой группе относятся все ферменты и большинство других БАБ, исключая структурные. Среди глобулярных белков можно выделить альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, делятся на растворимые и нерастворимые. К первой подгруппе относятся миозин, актин, фибриноген, ко второй – склеропротеины (протеноиды – кератины, эластины, коллагены). Сложные белки – НП, МП, ГП, ФП, ХП, ЛП. Такое деление белков условно, поскольку многие простые белки также содержат небелковый компонент.

Классификация белков по биологическим функциям. Способность к специфическим взаимодействиям.

Белки выполняют в клетках множество биологических функций. По признаку сходства выполняемых белками функций их можно разделить на следующие большие группы:

Общая характеристика группы простых белков. Белки глобулярные и фибриллярные. Различия и свойства.

Простые белки— белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Глобулярные белкиотличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде. Делятся на растворимые и нерастворимые. К первой подгруппе относятся миозин, актин, фибриноген, ко второй – склеропротеины (протеноиды – кератины, эластины, коллагены). Сложные белки – НП, МП, ГП, ФП, ХП, ЛП. Такое деление белков условно, поскольку многие простые белки также содержат небелковый компонент.

Сложные белки. Разделение по простетическим группам.

Многие белки, кроме полипептидных цепей, содержать в своем составе не белковую часть, присоединенную к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

-фосфопротеины (фосфорная кислота)

-гликопротеины (углеводные остатки)

Хромопротеины.

Хромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др.

Питание Белки. Жиры. Углеводы Классификация белков

Классификация белков

Автор: admin

Дата: 2020-01-25

Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности (простые и сложные); по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки); по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в щелочах — глютелины), по выполняемым ими функциям, например запасные белки, скелетные и т. д.

Остановимся несколько подробнее на классификации по степени сложности. По этому принципу белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).

Протеины — запасные, скелетные, отдельные ферментные белки. По растворимости в отдельных растворителях выделим только главные:

альбумины — белки с относительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах; типичный представитель альбуминов — белок яйца — овальбумин;
глобулины — растворяются в водных растворах солей. Это очень распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, они составляют большую часть семян бобовых и масличных культур. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока;
проламины — растворяются в 60—80 %-ном растворе этилового, спирта. Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — пшеницы и ржи, зеин — кукурузы, авенин — овса, гордеин — ячменя;
глютелины — растворяются только в растворах щелочей. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковинных белков пшеницы.

Протеиды — из этой группы сложных белков отметим только следующие:

нуклеопротеиды — кроме белка включают нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, которым принадлежит огромная роль в наследственности;
липопротеиды — содержат кроме белка липиды. Содержатся в протоплазме и мембранах. Принимают участие в формировании клейковинных белков;
фосфопротеиды — кроме белка присутствует фосфорная кислота. Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. Пример: казеин — белок молока.

Комментарии к этой статье!!

Комментарий добавил(а): rin
Дата: 2013-06-10

Комментарий добавил(а): kami-neko
Дата: 2010-04-05

да все понятно, главное немного химию знать) статья норм, оч помогла в домашней работе))))

Комментарий добавил(а): Мариам
Дата: 2010-06-10

Да,неплохая статья.Очень помогла в подготовке к экзамену)

Комментарий добавил(а): odri
Дата: 2010-07-06

Спасибо. Написано по сути

Комментарий добавил(а): зая
Дата: 2010-10-26

Комментарий добавил(а): Полина
Дата: 2010-11-28

все понятно)))коротко и ясно, спс))

Комментарий добавил(а): Полинка
Дата: 2010-12-08

Комментарий добавил(а): ххх
Дата: 2010-12-10

очень мало всего написано,она гораздо больше.

Комментарий добавил(а): Анатолий
Дата: 2010-12-20

статья ерунда я как био-химик говорю и маса недочотов

Комментарий добавил(а): Илья
Дата: 2011-01-17

В статье слишком много недоговорок и недочетов, уровень ниже среднего.

Комментарий добавил(а): катя
Дата: 2011-01-23

Комментарий добавил(а): Бекмамбет
Дата: 2011-02-06

Блин вообще они говорят что нормально написали!!

Комментарий добавил(а): марина
Дата: 2011-03-01

ничего так то,но мало примеров и коротко очень. так же не рассмотрели другие классификации, а надо бы

Комментарий добавил(а): регина
Дата: 2011-03-28

как раз то что надо!благодарю!

Комментарий добавил(а): регина салихова
Дата: 2011-03-28

Комментарий добавил(а): Ведьмочка
Дата: 2011-04-18

написано коротко и понятно. оч помогло в домашке по химии))) спасибо)

Комментарий добавил(а): Люба
Дата: 2011-06-01

Спасибо, всё по делу. Тот, кому это не надо - тому и фигня. А мне пригодилось

Комментарий добавил(а): Лин
Дата: 2011-06-01

мне лично в биохимие помогло

Комментарий добавил(а): Н
Дата: 2011-06-01

Народ, научитесь писать грамотно.

Комментарий добавил(а): А
Дата: 2011-06-14

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ I. Функциональная (по функции, выполняемой в организме) 1. Каталитическая (более 3000 белков — ферменты). 2. Сократительная (актин, миозин и т. д.). 3. Структурная (белки плазматических мембран, коллаген, эластин и др.). 4. Транспортная (транспорт веществ в крови и клетке: гемоглобин, цитохром с, ли-попротеины и др.). 5. Защитная (антитела, иммуноглобулины). 6. Регуляторная (факторы роста и дифференцировки клеток и др.). 7. Гормональная (гормоны гипоталамуса, гормон роста и др.). 8. Буферная (гемоглобиновый белковый буфер, поддержание рН крови). 9. Резервная или запасная (казеин, овальбумин и др.). 10. Токсины (ботулинический, холерный). 11. Антибиотики (неокарциностатин и др.). 12. Рецепторная (родопсин, хеморецепторы и др.). 13. Белки, поддерживающие онкотическое давление в клетках и крови. 14. Энергетическая (в очень малой степени, т. к. продукты гидролиза белка служат источником энергии только в особых условиях, например, при голодании). II. По форме молекулы 1. Глобулярные или шаровидные (альбумины, глобулины). 2. Фибриллярные или нитевидные (коллаген). III. По степени сложности молекулы 1. Простые (состоят только из АК). 2. Сложные (в состав белка входит Цензура вещество — простетическая группа).

Комментарий добавил(а): Д
Дата: 2011-09-03

Спасибо!Очень помогло в подготовке к биохимии)

Комментарий добавил(а): дгма
Дата: 2011-09-16

мы в мед академии проходим эту тему тут нет ничего конкретного и все же кто старался и напирал про все это спасибо огромное !!

Комментарий добавил(а): Натали
Дата: 2011-09-25

Спасибо огромное пользователю "А" за достаточно подробную классификацию белков по функциям, да еще и с примерами! То, что надо.

Комментарий добавил(а): да я это яяяя
Дата: 2011-09-26

статья от души жи есть

Комментарий добавил(а): Диана
Дата: 2011-10-08

статья норм, все коротко и понятно написано. Особое спасибо пользователю А за дополнительную информацию, все это ине оч понадобилось.

Комментарий добавил(а): Юльчик
Дата: 2012-01-15

Все коротко и понятно) Спасибо большое)

Комментарий добавил(а): mendeleev
Дата: 2012-02-13

Комментарий добавил(а): настик
Дата: 2012-03-19

Комментарий добавил(а): Оля
Дата: 2012-03-26

сложные белки плохо описаны, а так вроде нормульк

Комментарий добавил(а): Кима
Дата: 2012-05-21

Все правильно и понятно,а то ,что выше говорите,комментарии А,это уже классификация,а функция белков.

Комментарий добавил(а): Маг
Дата: 2012-11-25

Комментарий добавил(а): Киса
Дата: 2013-04-13

спасибо. помогла статья) благодарю авторов

Комментарий добавил(а): Киса
Дата: 2013-04-13

Спасибо пользователю А)))))))

Комментарий добавил(а): принцесса
Дата: 2013-09-16

спасибо большое. очень помогло :-)

Комментарий добавил(а): aleks
Дата: 2019-11-21

Комментарий добавил(а): Маша
Дата: 2019-11-21

Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки , или протеины . В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты . В образовании всего разнообразия белков участвует \(20\) α -аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).

Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO − NH . Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют макромолекулами.

Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.

Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов − NH и − CO , расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.

Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).

У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия.

Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.

Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.

Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.

1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.

2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).

3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки.

4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.

5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.

6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протомбином и др.).

7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).

8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии.

- по структурным признакам и химическому составу (простые /сложные).

Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своём составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу).

Простые белки:

1.) Альбумины: обнаружены во многих тканях (главным образом в цитоплазме клеток, в мышцах – миоальбумины; в молоке – лактальбумины; нервная ткань – содержит нейроальбумины, высокое содержание в сыворотке крови – 40-50г/л), имеют сходные свойства. Молекулярная масса – до 70000, это кислые белки, ИЭТ около 4,7, содержат много глутаминовой кислоты, имеют глобулярную структуру, растворимы в воде. Альбумины крови синтезируются в печени, обуславливают онкотическое давление крови (при снижении альбуминов возникают отеки). Альбумины крови это основные транспортные белки в организме, они обеспечивают транспорт водо- и жирорастворимых витаминов, билирубина, лекарств.

2.) Глобулины – имеют большую массу (выше 150000 Да), плохо растворимы в воде и легче альбуминов, осаждаются солями, электрофорезе глобулины крови разделяются на несколько фракций (α-, β- и γ-глобулины), в которых обнаруживаются такие белки как – протромбин, церуллоплазмин, иммуноглобулины.

3.) Протамины и гистоны: ядерные белки (в ядре клетки связаны с нуклеиновыми кислотами), содержат много аргинина и лизина (гистоны до 30%, а протамины до 60%), которые обуславливают положительный заряд этих белков (катионные белки), ИЭТ в щелочной среде.

4.) Проламины и глутелины – растительного происхождения белки (глутелин – белок пшеницы, зеин – выделен из кукурузы), содержать недостаточные количества незаменимых аминокислот, поэтому в пищевом отношении это неполноценные белки.

5.) Пептиды – выделяют несколько групп пептидов (нейропептиды - эндорфины, энкефалины), пептиды кининовой системы и др.

6.) Простые (однокомпонентные) ферменты – пепсин, трипсин.

7.) Сократительные белки - актин, миозин.

8.) Белковоподобные вещества (склеропротеины) - нерастворимые в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах белки, главным образом животного происхождения, несущие структурные (чаще опорные) функции. Склеропротеины — обычно фибриллярные белки, весьма устойчивые к действию пищеварительных ферментов. К ним относятся фибриллярные белки соединительной ткани, коллагены, содержащиеся в костях, коже, сухожилиях. Для коллагенов характерно образование при нагревании с водой желатины, которая застывает в гель при охлаждении, плавится при нагревании. Коллагены содержат много пролина и особенно оксипролина. Другую группу соединительнотканных белков представляют эластины. К склеропротеинам относятся также кератины волос, шерсти, богатые цистином, и фиброины шелка, паутины и т. п.

Классификация сложных белков. Нуклеопротеины, структура, виды, биологическая роль. Строение мононуклеотидов, входящих в состав нуклеопротеинов.

Сложные белки кроме полипептидных цепей содержат в своем составе небелковую (простетическую) часть, представленную различными веществами. В зависимости от химической природы небелковой части выделяют следующие группы сложных белков: хромопротеины, углевод – белковые комплексы, липид – белковые комплексы, нуклеопротеины, фосфопротеины, металлопротеины.

Нуклепротеины – это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами. Поскольку нуклеиновые кислоты бывают двух типов, нуклеопротеины делятся по составу на 2 группы: рибонуклеопротеины и дезоксирибонуклеопротеины.

Белковая часть нуклеопротеинов содержит простые белки (протамины и гистоны).

Хроматин ядра является дезоксирибонуклеопротеином, а рибосомапредставляет из себя рибонуклеопротеин.

НУКЛЕОПРОТЕИНЫ
Дезоксирибонуклеопротеи	Рибонуклеопротеины
ны
РНК
ДНК
Белок	ДНК	Белок	РНК

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ - конструкции, предназначенные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

Классификация белков

Всё|Все природные белки|белки (протеины) подразделяют на два больших|больших класса:

Простые белки|белки гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков α-аминокислот.Классификация простых белков основана на раство-римости.

Сложные белки|белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небелковую, или простетическую группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы. Сложные белки|белки подразделяются по небелковому компоненту. Полноценными называют белки|белки, содер-жащие всё|все незаменимые аминокислоты|аминокислоты. Белки|Белки, не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту, называют н е п о л н о ц е н н ы м и.

Каталитическая. Наиболее многочисленная группа белков – это белки|белки-ферменты, катализирующие биохимические реакции. С помощью белков-ферментов в живой клетке достигается законо-мерная последовательность химических превращений веществ, обеспечивающая жизнедеятельность организмов.

Запасные|Запасные белки|белки в больших|больших количествах накапливаются в клетках зерна|зёрна и семян при созревании на растении, а затем при прораста-нии зерна|зёрна и семян гидролизуются до аминокислот или молекуляр-ных пептидов, используемых затем клеткой для формирования нового растения на ранних стадиях развития. В животном орга-низме белки|белки в запас не откладываются поэтому должны поступать вместе с пищей ежедневно в необходимых количествах.

Защитные белки|белки предохраняют живой организм от разрушения или способствуют его выживанию при повреждении. Защитная функция белков – токсинов, вырабатываемых растениями, заключается в том, что они за-щищают растения от поедания их животными, а также ингибируют протеолитические ферменты насекомых-вредителей, повреждающих семена|семёна многих растений.

Структурные белки|белки входят в состав покровных тканей растений,Они составляют также структурную основу биомембран клеток, обеспечивая сохранение органеллами клетки необходимой последовательности биохимических реакций.

Сократительная и двигательная. К этим белкам|белкам относится миозин мышц.

Эти белки|белки участвуют в регуляции обменных реакций. К ним относятся многие гормоны, например инсулин, регулирующий обмен глюкозы.

Транспортные белки|белки переносят специфические молекулы или ионы. Например, гемоглобин. Свя-зывают кислород и переносят его к периферическим тканям.

Видео по теме : Классификация белков биохимия

Классификация белков биохимия

В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Белки|Белки построены из 20 химически различных аминокислот, каждая из которых может занимать любое положение в полипептидной цепи. Кроме того, белки|белки различаются количеством аминокислот, из которых они построены.

Однако большинство таких белков в среде должны принимать множество конформаций с приблизительно одинаковой энергией, но разными химическими свойствами и функциями. Поэтому в эволюции, по-видимому, была отобрана лишь небольшая часть возможных вариантов белков, которые способны принимать единственную стабильную конформацию.

Таким образом, первичная структура известных белков, отобранных эволюцией, обеспечивает исключительную стабильность одной из возможных конформаций, которая и определяет особенности функционирования данного белка|белка.

Возникновение новых белков часто связано с незначительными изменениями в структуре уже имеющихся белков. Кроме того, благодаря генетическим механизмам, о которых будет сказано в разделе 4, белок|белок с полезными свойствами или основная структурная часть этого белка|белка могут входить в состав других белков. Такие белки|белки, имеющие схожую последовательность аминокислот и родственные функции, объединяют в семейства родственных белков.

А. Классификация белков

До настоящего времён нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки|белки можно классифицировать:

по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки|белки и др.);
по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);
по локализации в организме (белки|белки крови, печени, сердца|сердца и др.);
по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки|белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки|белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды|среды (индуцибельные);
по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами|месяцами);
по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Б. Классификация белков по форме молекул

Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки|белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки|белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам|белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков — рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины.

Фибриллярные белки|белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам|белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин — белок|белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией.

Читайте также: